Главная » Худеем вместе » Разветвленные аминокислоты. Аминокислоты с разветвленными цепями. Различия между незаменимыми и заменимыми аминокислотами

Разветвленные аминокислоты. Аминокислоты с разветвленными цепями. Различия между незаменимыми и заменимыми аминокислотами

Фрагмент одной из цепей ДНК имеет следующее строение: ГГЦТЦТАГЦТТЦ. Постройте на ней и-РНК и определите последовательность аминокислот во фрагменте молекул

ы белка (для этого используйте таблицу генетического кода).

Фрагмент и-РНК имеет следующее строение: ГЦУААУГУУЦУУУАЦ. Определите антикодоны т-РНК и последовательность аминокислот, закодированную в этом фрагменте. Также напишите фрагмент молекулы ДНК, на котором была синтезирована эта и-РНК (для этого используйте таблицу генетического кода).

Фрагмент ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов АГЦЦГАЦТТГЦЦ.
Установите нуклеотидную последовательность т-РНК, которая синтезируется на данном фрагменте, и аминокислоту, которую будет переносить эта т-РНК, если третий триплет соответствует антикодону т-РНК. Для решения задания используйте таблицу генетического кода.

Задача № 1.

Фрагмент цепи иРНК имеет последовательность нуклеотидов: ЦЦЦАЦЦГЦАГУА. Определите последовательность нуклеотидов на ДНК, антикодоны тРНК и последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 2. Фрагмент цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ТАЦЦЦТЦАЦТТГ. Определите последовательность нуклеотидов на иРНК, антикодоны соответствующих тРНК и аминокислотную последовательность соответствующего фрагмента молекулы белка, используя таблицу генетического кода.

Задача № 3
Последовательность нуклеотидов фрагмента цепи ДНК ААТГЦАГГТЦАЦТЦА. Определите последовательность нуклеотидов в и-РНК, аминокислот в полипептидной цепи. Что произойдет в полипептиде, если в результате мутации во фрагменте гена выпадет второй триплет нуклеотидов? Используйте таблицу гент.кода
Практикум-решение задач по теме « Биосинтез белка» (10 класс)

Задача № 4
Участок гена имеет следующее строение: ЦГГ-АГЦ-ТЦА-ААТ. Укажите строение соответствующего участка того белка, информация о котором содержится в данном гене. Как отразится на строении белка удаление из гена четвёртого нуклеотида?
Задача № 5
Белок состоит из 158 аминокислот. Какую длину имеет кодирующий его ген?
Молекулярная масса белка Х=50000. Определите длину соответствующего гена. Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.
Задача № 6
Сколько нуклеотидов содержит ген (обе цепи ДНК), в котором запрограммирован белок инсулин из 51 аминокислоты?
Задача № 7
Одна из цепей ДНК имеет молекулярную массу 34155. Определите количество мономеров белка, запрограммированного в этой ДНК. Молекулярная масса одного нуклеотида в среднем 345.
Задача № 8
Под воздействием азотистой кислоты цитозин превращается в гуанин. Как изменится строение синтезируемого белка вируса табачной мозаики с последовательностью аминокислот: серин-глицин-серин-изолейцин-треонин-пролин, если все цитозиновые нуклеотиды подверглись действию кислоты?
Задача № 9
Какова молекулярная масса гена (двух цепей ДНК), если в одной цепи его запрограммирован белок с молекулярной массой 1500? Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.
Задача № 10
Дан фрагмент полипептидной цепи: вал-гли-фен-арг. Определите структуру соответствующих т-РНК, и-РНК, ДНК.
Задача № 11
Дан фрагмент гена ДНК: ЦЦТ-ТЦТ-ТЦА-А… Определите: а) первичную структуру белка, закодированного в этом участке; б) длину этого гена;
в)первичную структуру белка, синтезированного после выпадения 4-го нуклеотида
в этой ДНК.
Задача № 12
Сколько будет кодонов в и-РНК, нуклеотидов и триплетов в гене ДНК, аминокислот в белке, если даны 30 молекул т-РНК?
Задача № 13

Известно, что все виды РНК синтезируются на ДНК-матрице. Фрагмент молекулы ДНК, на котором синтезируется участок центральной петли т-РНК, имеет следующую последовательность нуклеотидов: АТАГЦТГААЦГГАЦТ. Установите нуклеотидную последовательность участка т-РНК, который синтезируется на данном фрагменте, и аминокислоту, которую будет переносить эта т-РНК в процессе биосинтеза белка, если третий триплет соответствует антикодону т-РНК. Ответ поясните. Для решения задания используйте таблицу генетического кода.

Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая называется первичной структурой белка

Учитывая, что в синтезе белков принимает участие 20 аминокислот и средний белок содержит 500 аминокислотных остатков, то можно говорить о невообразимом количестве потенциально возможных белков. В организме человека обнаружено около 100 тысяч различных белков.

К примеру, 2 аминокислоты (аланин и серин) образуют 2 пептида Ала-Сер и Сер-Ала; 3 аминокислоты дадут уже 6 вариантов трипептида; 20 аминокислот – 1018 различных пептидов длиной всего 20 аминокислот (при условии, что каждая аминокислота используется только один раз).

Самый большой из известных в настоящее время белков - титин - является компонентом саркомеров миоцита, молекулярная масса его различных изоформ находится в интервале от 3000 до 3700 кДа. Титин камбаловидной мышцы человека состоит из 38138 аминокислот.

Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка.

Участок белковой цепи длиной в 6 аминокислот (Сер-Цис-Тир-Лей-Глу-Ала)
(пептидные связи выделены желтым фоном, аминокислоты - рамкой)

Если изменение последовательности аминокислот носит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. Такое явление называется полиморфизм белков.

Для многих белков обнаруживается ярко выраженный консерватизм структуры. Например, гормон инсулин у человека отличается от бычьего только на три аминокислоты, от свиного – на одну аминокислоту (аланин вместо треонина).

Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет формирование вторичной , третичной и четвертичной структур.

Генотипическая гетерогенность

В результате того, что каждый ген у человека имеется в двух копиях (аллелях) и может подвергаться мутациям (замена, делеция, вставка) и рекомбинациям, серьезно не затрагивающим функцию кодируемого белка, то возникает полиморфизм генов и, соответственно, полиморфизм белков. Возникают целые семейства родственных белков, обладающих схожими, но неодинаковыми свойствами и функцией.

Например, существует около 300 разных типов гемоглобина , часть из них является необходимой на разных этапах онтогенеза: например, HbP – эмбриональный, образуется в первый месяц развития, HbF – фетальный, необходим на более поздних сроках развития плода, HbA и HbA2 – гемоглобин взрослых. Разнообразие обеспечивается полиморфизмом глобиновых цепей: в гемоглобине P присутствуют 2ξ и 2ε цепи, в HbF – 2α- и 2γ- цепи, в HbА – 2α- и 2β-цепи, в HbА2 – 2α- и 2δ-цепи.

При серповидноклеточной анемии в шестом положении β-цепи гемоглобина происходит замена глутаминовой кислоты на валин. Это приводит к синтезу гемоглобина S (HbS) – такого гемоглобина, который в дезоксиформе полимеризуется и образует тяжи. В результате эритроциты деформируются, приобретают форму серпа (банана), теряют эластичность и при прохождении через капилляры разрушаются. Это в итоге приводит к снижению оксигенации тканей и их некрозу.

Группы крови АВ0 зависят от строения особого углевода на мембране эритроцитов. Различия в строении углевода обусловлены разной специфичностью и активностью фермента гликозил-трансферазы , способного модифицировать исходный олигосахарид. Фермент имеет три варианта и осуществляет присоединение к олигосахариду мембран эритроцитов либо N-ацетилгалактозы, либо галактозы, либо фермент не присоединяет дополнительные сахаридные группы (группа 0).
В результате лица с группой крови А0 на эритроците имеют олигосахарид с присоединенным к нему N-ацетилгалактозамином, с группой крови В0 – олигосахарид с галактозой, 00 – имеют только "чистый" олигосахарид, с группой крови АВ – олигосахарид и с N-ацетилгалактозамином, и с галактозой.

Сали считает, что среди атлетов-силовиков и бодибилдеров растут проблемы, связанные с избыточным приемом аминокислот с разветвленными цепями. Аминокислоты с разветвленными цепями, чтобы освежить вашу память, это эль-лейцин, эль-изолейцин, эль-валин. Это те аминокислоты, по которым особенно тоскуют ваши мышцы. Они составляют до 35% от композиции ваших мышц.
"Этот несбалансированный прием вмешивается в уровни других ключевых аминокислот, пызывая их относительную недостаточность", - говорит Сали. "В то же самое время некоторые лица часто игнорируют соответствующие количества важных витаминов и минералий. Многие люди не принимают достаточного количества витамина А, Е и В-комплекса, либо кальция и магния.
Довольно многие атлеты говорили мне, что как только они принимают аминокислоты с разветвленными цепями, они чувствуют, что с ними все в порядке. Но с ними может быть не все в порядке. Они могут пошатывать мышечное утомление, дрожь, спазмы, травмы, депрессию или раздражительность. Фокус в том, чтобы обеспечить баланс, существующий между всеми вашими нутрнентами".
Постоянное напряжение в результате интенсивного тренинга может негативно отразиться на вас, если вы не подготовите себя правильно. Организм, может оказаться " неспособным освобождаться от избыточной молочной кислоты, которая накапливается. Вы начинаете чувствовать себя возбужденным, беспокойным, нервным. Или, возможно, депрессированным. Вы будете удивляться, что же вы такое сделали не так. Вы думаете, что преодолеете это, тренируясь больше.
"Но тем самым вы погружаете себя в еще более глубокий биохимический дисбаланс и недостаточность. Вы не поняли, что стресс, физический или эмоциональный, истощает ваши аминокислоты и другие ключевые нутрненты".
В этой ситуации нет простого решения, говорит Сали. Каждый случай индивидуален и требует детализированного знания образа жизни, диеты, уровня стресса, тренировочной интенсивности и других факторов, чтобы скорректировать их.

Не принимайте слишком много!

Еще одно предостережение против аминокислот с разветвленными цепями: многие атлеты-силовики и бодибилдеры уничтожают свой тренировочный эффект, принимая их слишком много.
Избыточный прием может способствовать накоплению токсического аммиака, побочного продукта обращения протеина в мышечных тканях. Это может вести к утомлению. Для наилучших результатов придерживайтесь рекомендаций по дозировке на ярлыке аминокислот.
Если вы принимаете аминокислоты с разветвленными цепями, не принимайте их одновременно с эль-тирознном. Аминокислоты с разветвленными цепями могут блокировать усвоение этой самой аминокислоты.
Давайте более пристально посмотрим на некоторые другие аминокислоты и их полезные свойства:

· Эль-Аланин. Включена в энергетический обмен.и помогает регулировать сахар в крови. Говорят, что она поднимает уровень энергии. Если вы находитесь под стрессом или страдаете от гипогликемии, ваше тело будет расщеплять мышечные ткани, чтобы получить такие аминокислоты, как Эль-Аланин, в целях подъема уровня сахара в крови.

· Эль-Аспарагин. Важный фактор в метаболической активности нервной системы. Эль-Аспартовая кислота. Включена в превращение карбогидратов в мышечную энергию. Строительный блок иммунноглобулинов и антител иммунной системы. Комбинируется с другими аминокислотами для формирования.пожирателей" токсинов в кровеносной системе.

· Эль-Цитруллин. Помогает детоксицировать аммиак, побочный продукт метаболизма протеина.

· Эль-Цистеин. Выполняет детоксикационные задачи в комбинации с эль-аспартовой кислотой и эль-цитруллнном. Помогает продуцировать защиту от вредных воздействий алкоголя и табака. Имеются отчеты о стимуляции роста волос.

· Эль-Цистин. Главный партнер в тканевых антиокислительных механизмах, которые помогают предупреждать формиропаннс потенциально опасных токсических фгарментов, постоянно развивающихся внутри организма в результате большого разнообразия причин. Способствует ускорению заживления, уменьшает болн от воспаления, укрепляет соединительных ткани.

· Эль-Глутамии. Лимфоциты и другие белые кровяные тельца, нападающие первой линии в иммунной системе, сильно зависят от глутамнна; британские исследователи обнаружили, что деятельность с экстремальной выносливостью, скажем, марафон, может снизить приток глютамина к лимфоцитам. Глутамин вместе с другими определенными аминокислотами используется как топливо в состязаниях на большие дистанции. Пока недостаточность в глутамине не будет скорректирована путем правильного нутрнционального дополнения, организм остается чувствительным к инфекциям.
Глутамин способствует памяти и стимулирует интеллект и концентрацию. Он также оказался эффективным для снижения тяги к алкоголю и сладостям.

· Глицин. Это самая маленькая из всех аминокислот, но она - также одна из самых важных. Ее базовая функция связана с производством заменимых аминокислот и структурой красных кровяных телец. Глюкоза и креатин-два вещества, важные для продукции энергии,- требуют глицина для своего синтеза. Дефицит его результирует в упадке энергии.
Глицин оказывает успокаивающий эффект и эффективно применяется при маниакальных депрессиях и агрессивных состояниях.
Лица, испытывающие болезненную привязанность к сладкому, также могут ослабить влечение к сахару. Они могут разламывать глициновую капсулу и посыпать сладким на вкус порошком свою пищу.

· Эль-Гистидин. Вместе с гормоном роста и другими определенными аминокислотами Эль-гистидин важен для роста тканей. Он играет роль в продукции красных и белых кровяных телец. Используется при лечении анемии.

· Эль-Лизин. Низкие его уровни могут замедлить синтез протеина, повредить мышцам и соединительным тканям. Он оказывает угнетающий эффект на вирусы и может использоваться при лечении лишаев. Лизин и витамин С вместе образуют Эль-Карнитин, биохимическое вещество, которое позволяет мышечным клеткам более эффективно использовать кислород, тем самым способствуя аэробной работе.

· Эль- Метнонан. Помогает удалять ядовитые отходы из вашей печени и помогает регенерации тканей печени и почек.

· Эль-Пролин. Главный фактор в формировании соединительных тканей. Он также мобилизуется для мышечной энергии.

· Эль-фенилаланин. Он облегчает усвоение, память, остроту ума и является главным элементом в продукции коллагена, главной фиброзной протеиновой ткани в организме.

· Эль-Серин. Важен для продукции клеточной энергии и формирования ацетилхолина, первостепенного химического вещества мозга, которое способстсует памяти и функционированию нервной системы.

· Эль-Треонин. Одна из аминокислот-детоксикаторов. Предотвращает накопление жира в печени. Важный компонент коллагена.

L-карнитин

Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) - это так называемая аминокислота и витамин Bт. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) действует как рецептор и накопительное вещество для активированных жировых кислот в целлюлярном метаболизме и вследствие этого Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) играет решающую роль при расщеплении жиров и производстве энергии. В клинических исследованиях Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) оказался действенным для существенного снижения веса, существенного снижения индекса массы тела (указывая значительное приближение к идеальному весу) и существенное снижения содержания жира тела при использовании его как компонента в общей программе снижения веса. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) также эффективен для регулирования веса в применении вместе с другим диетическим лечением как, например хромиум пиколинат (хром), и диетическое волокно. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) помогает при регулировке веса путем увеличения скорости при которой происходит расщепление жировых кислот, увеличивая остаточную скорость метаболизма (скорость, при которой тело сжигает калории чтобы поддержать функции тела), обеспечивая синтез протеина (мышц) и по возможности вызывая подавление аппетита. Кроме того, Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) может предохранять сердце от ишемии сердечной мышцы (сокращение потока крови при стенокардии, что может существенно ослабить механическое функционирование сердца и привести к сердечному приступу) и снизить продолжительность или серьезность сердечного приступа. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) также полезен людям, которые страдают от грудной ангины (боль грудной клетки похожа на боль при ишемии сердечной мышцы) и может повысить переносимость нагрузок в этих случаях. При продолжительных нагрузках применение Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин) может увеличить VO2max (максимальная аэробная энергия, которая может быть достигнута), которая переводится в увеличение при продолжительных физических нагрузках. Л-карнитин (l-carnitine, L-карнитин) также снижает коэффициент дыхания (КД - это проводник к питательной смеси, которая используется для энергии). Значение снижения КД, что вызвано действием Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин), это увеличение использования жира при работе мышц с возможным углеродным (гликогенным) экономном эффекте. Экономия углерода задержит начало истощения, и таким образом продлит время выполнения физических нагрузок. Применение Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин) до физических нагрузок снижает накопление молочной кислоты таким образом снижая порог наступления усталости. Кроме того, прием Л-карнитина (l-carnitine, L-карнитин) полезен для облегчения боли мышц после физических нагрузок.

Главное применение L-карнитина (l-carnitine) - борьба с ожирением. Самый простой способ избавиться от лишнего веса - употреблять низкокалорийную пищу и усиленно заниматься физкультурой. Однако при прекращении диеты ненавистные килограммы неумолимо возвращаются в самые нежелательные места: бедра, живот, ягодицы . Именно для того, чтобы полноценно сжигать жир, и необходим L-карнитин. Он транспортирует жирные кислоты в митохондрии клеток, где происходит <сжигание> жиров - топлива для выработки энергии. При окислении жиров, а не углеводов и белков, высвобождается больше энергии и возрастает функциональная активность клетки, которая сохраняет гликоген и свой строительный материал - белок.

С L-карнитином Вы обретаете упругие мышцы вместо жировых складок!!!

L-карнитин (l-carnitine) оказывает существенное влияние на обмен веществ. Он улучшает энергетический обмен, укрепляя тем самым жизненные силы организма, предотвращает сердечно-сосудистые заболевания. Замедляет, в определённой мере, процесс старения, укрепляет иммунную систему, стимулирует процесс кроветворения и выделения кислорода красными кровяными тельцами, выводит яды из клеток и защищает их от многих вредных веществ и даже противодействует образованию опухолей.

Строение аминокислот

Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы : аминогруппу -NH 2 и карбоксильную группу -СООН, связанные с углеводородным радикалом.

Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:

Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа -NH 2 определяет основные свойства аминокислот , т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа -СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений . Следо вательно, аминокислоты - это амфотерные органические соединения .

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R- они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические . Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым , т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки -NH-CO- , например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов .

К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пептидами . В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы -NH-CO- называют пептидными .

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита : α, β, γ и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на звать также α-аминокислотой:

В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот.

Белки

Белки - это высокомолекулярные (молекулярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» - первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции : каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Белки - основа биомембран, важнейшей составной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жизни клетки, составляя как бы материальную основу ее химической деятельности.

Исключительное свойство белка - самоорганизация структуры , т. е. его способность самопроизвольно создавать определенную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот .

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия ; полярные радикалы , содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия . Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей .

В молекулах белка а-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО-NH-) связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некоторых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (-S-S-) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками .

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи , а также гидрофобное взаимодействие - особый вид контактов между гидрофобными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода - 51-53; кислорода - 21,5-23,5; азота - 16,8-18,4; водорода - 6,5-7,3; серы - 0,3-2,5.

Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы. Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе. Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отличается исключительной сложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры , кроме водородных связей, большую роль играют ионное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α-спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

- последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами - пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, - 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию - транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание - серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура - упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура - укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия.

В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов - поверхностных белков нервных клеток.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат миозин, кератин. В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные ансамбли. В этом случае образуется четвертичная структура белков .

Примером белка с четвертичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции - связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы. Однако следует отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

По степени сложности (простые и сложные).

По форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки).

По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах - альбумины, спирторастворимые - проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах - глутелины).

По выполняемым функциям (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки - амфотерные электролиты . При определенном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из растворов, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация . Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание отдельных белков зависит исключительно от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-СО-NH-, пептидная связь), аминные (-NH 2) и карбоксильные (-СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями . Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды.

Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков . При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков , степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используются в пищевой и биотехнологии.

Пенообразование . Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость - газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые качества.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков . Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции . Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1. Денатурация – процесс нарушения естественной структуры белка (разрушение вторичной, третичной, четвертичной структуры).

2. Гидролиз — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

3. Качественные реакции белков:

· биуретовая;

Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

· ксантопротеиновая;

Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

· реакция определения серы в белках.

Цистеиновая реакция (для белков, содержащих серу) — кипячение раствора белка с ацетатом свинца(II) с появлением черного окрашивания.

Справочный материал для прохождения тестирования:

Таблица Менделеева

Таблица растворимости

Проработав эти темы, Вы должны уметь:

Охарактеризовать приведенные ниже понятия и объяснить соотношения между ними:
- полимер, мономер;
- углевод, моносахарид, дисахарид, полисахарид;
- липид, жирная кислота, глицерин;
- аминокислота, пептидная связь, белок;
- катализатор, фермент, активный центр;
- нуклеиновая кислота, нуклеотид.
Перечислить 5-6 причин, которые делают воду столь важным компонентом живых систем.
Назвать четыре главных класса органических соединений содержащихся в живых организмах; охарактеризовать роль каждого из них.
Объяснить, почему контролируемые ферментами реакции зависят от температур, рН и присутствием коферментов.
Рассказать о роли АТФ в энергетическом хозяйстве клетки.
Назвать исходные вещества, основные этапы и конечные продукты реакций, вызываемых светом и реакции фиксации углерода.
Дать краткое описание общей схемы клеточного дыхания, из которого было бы ясно, какое место занимают реакции гликолиза, цикла Г.Кребса (цикла лимонной кислоты) и цепь переноса электронов.
Сравнить дыхание и брожение.
Описать строение молекулы ДНК и объяснить почему число остатков аденина равно числу остатков тимина, а число остатков гуанина равно числу остатков цитозина.
Составить краткую схему синтеза РНК на ДНК (транскрипция) у прокариот.
Описать свойства генетического кода и объяснить, почему он должен быть триплетным.
Исходя из данной цепи ДНК и таблицы кодонов определить комплементарную последовательность матричной РНК, указать кодоны транспортной РНК и аминокислотную последовательность, которая образуется в результате трансляции.
Перечислить этапы белкового синтеза на уровне рибосом.

Алгоритм решения задач.

Тип 1. Самокопирование ДНК.

Одна из цепочек ДНК имеет такую последовательность нуклеотидов:
АГТАЦЦГАТАЦТЦГАТТТАЦГ...
Какую последовательность нуклеотидов имеет вторая цепочка той же молекулы?

Чтобы написать последовательность нуклеотидов второй цепочки молекулы ДНК, когда известна последовательность первой цепочки, достаточно заменить тимин на аденин, аденин на тимин, гуанин- на цитозин и цитозин на гуанин. Произведя такую замену, получаем последовательность:
ТАЦТГГЦТАТГАГЦТАААТГ...

Тип 2. Кодирование белков.

Цепочка аминокислот белка рибонуклеазы имеет следующее начало: лизин-глутамин-треонин-аланин-аланин-аланин-лизин...
С какой последовательности нуклеотидов начинается ген, соответствующий этому белку?

Для этого следует воспользоваться таблицей генетического кода. Для каждой аминокислоты находим ее кодовое обозначение в виде соответствующей тройки нуклеотидов и выписываем его. Располагая эти тройки друг за другом в таком же порядке, в каком идут соответствующие им аминокислоты, получаем формулу строения участка информационной РНК. Как правило таких троек несколько, выбор делается по Вашему решению (но, берется только одна из троек). Решений соответственно может быть несколько.
АААЦАААЦУГЦГГЦУГЦГААГ

С какой последовательности аминокислот начинается белок, если он закодирован такой последовательностью нуклеотидов:
АЦГЦЦЦАТГГЦЦГГТ...

По принципу комплементарности находим строение участка информационной РНК, образующейся на данном отрезке молекулы ДНК:
УГЦГГГУАЦЦГГЦЦА...

Затем обращаемся к таблице генетического кода и для каждой тройки нуклеотидов, начиная с первой, находим и выписываем соответствующую ей аминокислоту:
Цистеин-глицин-тирозин-аргинин-пролин-...

Иванова Т.В., Калинова Г.С., Мягкова А.Н. "Общая биология". Москва, "Просвещение", 2000